ATP sentaz gama alt birimi - ATP synthase gamma subunit

Mevcut protein yapıları:
Pfam	yapılar / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	yapı özeti
PDB	1fs0G: 19-248 1w0kG: 26-297 1h8eG: 26-297 1cowG: 26-297 1e1qG: 26-297 1w0jG: 26-2971s8sG: 26-297 1bmfG: 26-297 1e1rG: 26-2971efrG: 26-297 1 nbmG: 26-297

ATP sentaz
	F1-ATPase'in Yapısı.
Tanımlayıcılar
Sembol	ATP-synt
Pfam	PF00231
InterPro	IPR000131
PROSITE	PDOC00138
SCOP2	1bmf / Dürbün / SUPFAM
CDD	cd12151
Mevcut protein yapıları:
Pfam	yapılar / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	yapı özeti
PDB	1fs0G: 19-248 1w0kG: 26-297 1h8eG: 26-297 1cowG: 26-297 1e1qG: 26-297 1w0jG: 26-2971s8sG: 26-297 1bmfG: 26-297 1e1rG: 26-2971efrG: 26-297 1 nbmG: 26-297

ATP sentaz F1 kompleksinin gamma alt birimi Fo'yu birbirine bağlayan merkezi şaftı oluşturur döner motor F1 katalitik çekirdeğine. F-ATP sentazları (F1Fo ATPase veya H (+) olarak da bilinir - iki sektörlü ATPase taşıma) (EC 3.6.3.14 ) iki bağlantılı kompleksten oluşur: F1 ATPase kompleksi katalitik çekirdektir ve 5 alt birimden oluşur (alfa, beta, gama, delta, epsilon), Fo ATPase kompleksi ise zar gömülü proton kanalı en az 3 alt birimden (A-C) oluşan, dokuz mitokondri (A-G, F6, F8).

İnsan ATP sentaz gama alt birimi, gen ATP5C1.

Moleküler Etkileşimler

Hem F1 hem de Fo kompleksleri, arka arkaya bağlanan döner motorlardır. F1 kompleksinde, merkezi gama alt birimi, alfa (3) beta (3) alt birimlerinden oluşan silindirin içindeki rotoru oluştururken, Fo kompleksinde halka şeklindeki C alt birimleri rotoru oluşturur. İki rotor zıt yönlerde döner, ancak Fo rotoru genellikle daha güçlüdür. proton gradyanı ATP sentezini yürütmek için F1 rotorunu tersine itmek.^[2] Bu ATPase'ler aynı zamanda ters yönde de çalışabilir hidroliz Bir proton gradyanı oluşturmak için ATP.

ATPase F1 kompleks gama alt birimi, Fo döner motoru F1 katalitik çekirdeğine bağlayan merkezi mili oluşturur. Gama alt birimi, F1 kompleksindeki alfa (3) beta (3) alt birimleri tarafından oluşturulan silindirin içinde bir döner motor olarak işlev görür.^[3] Gama alt biriminin en iyi korunan bölgesi, C-terminali montaj için gerekli gibi görünen ve kataliz.

Referanslar

^ Abrahams JP, Leslie AG, Lutter R, Walker JE (Ağustos 1994). "Sığır kalp mitokondrilerinden 2,8 A F1-ATPaz çözünürlüğünde yapı". Doğa. 370 (6491): 621–8. Bibcode:1994Natur.370..621A. doi:10.1038 / 370621a0. PMID 8065448. S2CID 4275221.
^ Itoh H, Yoshida M, Yasuda R, Noji H, Kinosita K (2001). "F1-ATPase'in milisaniyeden az kinetik analizi ile farklı rotasyonel alt adımların çözümlenmesi". Doğa. 410 (6831): 898–904. Bibcode:2001Natur.410..898Y. doi:10.1038/35073513. PMID 11309608. S2CID 3274681.
^ Junge W, Feniouk BA (2005). "F0F1-ATP sentazının düzenlenmesi: alt birim epsilonun uyumu, alt birim gama dönüşünün yönlülüğü ile belirlenebilir". FEBS Lett. 579 (23): 5114–5118. doi:10.1016 / j.febslet.2005.08.030. PMID 16154570. S2CID 84231010.

Bu makale kamu malı metinleri içermektedir Pfam ve InterPro: IPR000131

[pmid8065448-1] Abrahams JP, Leslie AG, Lutter R, Walker JE (Ağustos 1994). "Sığır kalp mitokondrilerinden 2,8 A F1-ATPaz çözünürlüğünde yapı". Doğa. 370 (6491): 621–8. Bibcode:1994Natur.370..621A. doi:10.1038 / 370621a0. PMID 8065448. S2CID 4275221.

[PUB00009752-2] Itoh H, Yoshida M, Yasuda R, Noji H, Kinosita K (2001). "F1-ATPase'in milisaniyeden az kinetik analizi ile farklı rotasyonel alt adımların çözümlenmesi". Doğa. 410 (6831): 898–904. Bibcode:2001Natur.410..898Y. doi:10.1038/35073513. PMID 11309608. S2CID 3274681.

[PUB00020605-3] Junge W, Feniouk BA (2005). "F0F1-ATP sentazının düzenlenmesi: alt birim epsilonun uyumu, alt birim gama dönüşünün yönlülüğü ile belirlenebilir". FEBS Lett. 579 (23): 5114–5118. doi:10.1016 / j.febslet.2005.08.030. PMID 16154570. S2CID 84231010.

[1]

[2]

[3]