Peptidoglikan bağlanma alanı - Peptidoglycan binding domain
| Varsayılan peptidoglikan bağlanma alanı | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Yapısı Streptomyces Albus muramoil-pentapeptid karboksipeptidaz.[1] | |||||||||||
| Tanımlayıcılar | |||||||||||
| Sembol | PG_binding_1 | ||||||||||
| Pfam | PF01471 | ||||||||||
| Pfam klan | CL0244 | ||||||||||
| InterPro | IPR002477 | ||||||||||
| SCOP2 | 1lbu / Dürbün / SUPFAM | ||||||||||
| |||||||||||
Peptidoglikan bağlanma alanları bir general var peptidoglikan bağlanma işlevi ve sol elle bükülmüş kapalı, üç sarmal bir demetten oluşan ortak bir çekirdek yapı. Bakteriyel hücre duvarı degradasyonunda rol oynayan çeşitli enzimlerin N veya C terminalinde bulunur.[2][3][4] Örnekler:
- Muramoil-pentapeptid karboksipeptidaz (EC 3.4.17.8 )
- N-asetilmuramoil-L-alanin amidaz cwlA öncüsü (hücre duvarı hidrolazı, otolizin, EC 3.5.1.28 )
- Otolitik lizozim (1,4-beta-N-asetilmuramidaz, otolizin, EC 3.2.1.17 )
- Membran bağlı litik murein transglikosilaz B
- Çinko içeren D-alanil-D-alanin parçalayan karboksipeptidaz, VanX.[5]
Bu alana sahip proteinlerin çoğu henüz karakterize edilmemiştir. Bununla birlikte, bazılarının MEROPS peptidaz ailesi M15'e (klan MD), M15A metalopeptidazlar alt ailesine ait olduğu bilinmektedir. M15A alt ailesine ait bir dizi protein, deneysel olarak peptidaz aktivitesi olmadığı veya katalitik aktivite için gerekli olduğuna inanılan amino asit kalıntılarından yoksun olduğu tespit edildiğinden peptidaz olmayan homologlardır.
Ökaryotik enzimler, yapısal olarak benzer PGBD benzeri alanlar içerebilir. Hücre dışı matris degradasyonunu katalize eden matris metaloproteinazlar (MMP), PGBD'ye benzeyen N-terminal alanlarına sahiptir. Örnekler, tip IV kollajeni bozan jelatinaz A'dır (MMP-2),[6] Artrit ve tümör istilasında rol oynayan stromelisin-1 (MMP-3),[7][8] ve doğal bağışıklık savunma mekanizmasının bir parçası olarak nötrofiller tarafından salgılanan jelatinaz B (MMP-9).[9] Hücre dışı matrisin bozulması, metastaz kaskadında önemli bir adım olduğundan, kanserin ilerlemesinde birçok MMP yer almaktadır.[10]
Örnekler
Bu alanı içeren proteinleri kodlayan insan genleri şunları içerir:
- MMP1, MMP2, MMP3, MMP7, MMP8, MMP9,
- MMP10, MMP12, MMP13, MMP14, MMP15, MMP16, MMP17, MMP19,
- MMP20, MMP21, MMP24, MMP25, MMP27, MMP28
Referanslar
- ^ PDB: 1lbu
- ^ Krogh S, Jorgensen ST, Devine KM (1998). "Bacillus subtilis kusurlu profilaksi PBSX'in lizis genleri". J. Bakteriyol. 180 (8): 2110–2117. doi:10.1128 / JB.180.8.2110-2117.1998. PMC 107137. PMID 9555893.
- ^ Joris B, Dive G, Dideberg O, Charlier P, Frere JM, Ghuysen JM (1982). "2.5 A çözünürlükte Zn2 + içeren D-alanil-D-alanin parçalayan karboksipeptidazın yapısı". Doğa. 299 (5882): 469–470. doi:10.1038 / 299469a0. PMID 7121588. S2CID 4285241.
- ^ Foster SJ (1991). "Bacillus subtilis 168 trpC2'nin otolitik amidazının klonlanması, ekspresyonu, sekans analizi ve biyokimyasal karakterizasyonu". J. Gen. Microbiol. 137 (8): 1987–1998. doi:10.1099/00221287-137-8-1987. PMID 1683402.
- ^ Dalış G, Dideberg O, Charlier P, Frere JM, Ghuysen JM, Jamoulle JC, Lamotte-brasseur J (1984). "Streptomyces albus G'nin Zn2 + içeren D-alanil-D-alanin-yaran karboksipeptidazının aktif bölgeye yönelik inaktivatörleri". Biochem. J. 219 (3): 763–772. doi:10.1042 / bj2190763. PMC 1153542. PMID 6743245.
- ^ Seiki M (1999). "Membran tipi matris metaloproteinazlar". APMIS. 107 (1): 137–143. doi:10.1111 / j.1699-0463.1999.tb01536.x. PMID 10190290. S2CID 221391745.
- ^ Breedveld FC, Smeets TJ, Barg EC, Kraan MC, Smith MD, Tak PP (2003). "Artroskopik sinovyal biyopsilerde hücre infiltrasyonunun ve proinflamatuar sitokinlerin ve matriks metaloproteinazların ekspresyonunun analizi: son aşama, yıkıcı romatoid artritli hastalardan alınan sinovyal örneklerle karşılaştırma". Ann. Rheum. Dis. 62 (7): 635–638. doi:10.1136 / ard.62.7.635. PMC 1754593. PMID 12810425.
- ^ Hornebeck W, Maquart FX (2003). "Tümör ilerlemesinin düzenlenmesi için bir şablon olarak proteolize matris". Biomed. Farmakther. 57 (5–6): 223–230. doi:10.1016 / S0753-3322 (03) 00049-0. PMID 12888258.
- ^ van Damme J, Proost P, Van den steen PE, Wuyts A, Husson SJ, Opdenakker G (2003). "Jelatinaz B / MMP-9 ve nötrofil kolajenaz / MMP-8 kemokinleri insan GCP-2 / CXCL6, ENA-78 / CXCL5 ve fare GCP-2 / LIX'i işler ve fizyolojik aktivitelerini modüle eder". Avro. J. Biochem. 270 (18): 3739–3749. doi:10.1046 / j.1432-1033.2003.03760.x. PMID 12950257.
- ^ Yoshizaki T, Sato H, Furukawa M (2002). "Matris metaloproteinaz 2 aktivasyonunun düzenlenmesinde son gelişmeler: temel araştırmadan klinik çıkarıma (İnceleme)". Oncol. Rep. 9 (3): 607–611. doi:10.3892 / veya.9.3.607. PMID 11956636.